잠시만 기다려 주세요. 로딩중입니다.

할미송이버섯으로부터 혈전용해효소의 정제 및 특성 연구

Purification and Characterization of Fibrinolytic Enzymes from Tricholoma saponaceum

한국균학회지 2000년 28권 1호 p.60 ~ 65
김준호 ( Kim Jun-Ho ) - 상지대학교 보건과학대학 화학과

Abstract

할미송이버섯으로부터 3단계를 거처 분자량이 각각 18 kDa(FE-1)과 18.2 kDa(FE-2)인 두 개의 혈전용해효소를 분리 정제하였다. 이 효소들은 지금까지 알려진 혈전용해 효소의 질량에 비해 비교적 작았고 두 효소(FE-1과 FE-2)의 15번째까지의 N-terminal amino acid서열은 A-L-Y-V-G-X-S-P-X-Q-Q-S-L-L-V로 같았다. FE-1은 ICP-MS의 결과 $Zn^{2+}$을 mole당 0.98 mole 포함하고 있는 metalloprotease로 pH 7.5와 $55^{\circ}C$에서 가장 큰 활성을 나타내고, 1,10-phenanthroline의 첨가 시 저하된 활성은 $Zn^{2+}$나 $Co^{2+}$의 첨가에 의해 재생되었다.

Two fibrinolytic enzymes were purified from the fruiting bodies of Tricholoma saponaceum. The enzymes have a molecular weight of 18(FE-1) and 18.2(FE-2) kDa, respectively, and include Zn^(2+) ion as determined by ICP/MS. The N-terminal amino acid sequence of the two enzymes were exactly the same: A-L-Y-V-G-X-S-P-X-Q-Q-S-L-L-V. The activity of FE-1 was highly inhibited by EDTA and 1,10-phenanthroline, indicating that the enzyme is a metalloprotease. The activity of FE-1 was slightly increased by Mg^(2+), Zn^(2+), Fe^(2+) and Co^(2+), however, the enzyme activity was totally inhibited by Hg^(2+). Addition of Zn^(2+) and Co^(2+) reversed the inhibition caused by 1,10-phenantbroline. It has a pH optimum at pH 7.5, suggested that FE-1 was a neutral protease. It shows the maximum fibrinolytic activity at 55℃, is completely inactivated above at 65℃.

키워드

Fibrin plate assay;fibrinolytic enzyme;Tricholoma saponaceum
원문 및 링크아웃 정보
등재저널 정보
KCI
KoreaMed