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질편모충의 60 kDa 시스테인 단백분해효소의 인체 면역글로불린 및 헤모글로빈 분해능

Degradations of human immunoglobulins and hemoglobin by a 60 kDa cysteine proteinase of Trichomonas vaginalis

Korean Journal of Parasitology 1998년 36권 4호 p.261 ~ 268
민득영/Duk-Young MIN
민득영/현근희/현근희/류재숙/류재숙/안명희/안명희/조명환/Duk-Young MIN/Keun-Hee Hyun/Keun-Hee Hyun/Jae-Sook Ryu/Jae-Sook Ryu/Myoung-Hee AHN/Myoung-Hee AHN/Myung-Hwan CHO

Abstract

질편모충의 시스테인 단백분해효소가 숙주-기생충 관계에서 어떤 역할을 하는지 알아보기
위해 질편모충을 대량배양하여 초음파분쇄한 후 초원심분리하여 조추출물을 얻었고,
activated Thiol-Sepharose 4B, Bacitracin Sepharose affinity chromatography, Sephacryl
S-200 HR gel filtration 등을 이용하여 단백분해효소를 정제하였다. SDS-PAGE로 정제도
를 확인하여 이들 효소의 생화학적 특성, 그리고 인체 면역글로불린 및 헤모글로빈 분해능
을 관찰하였다. 정제된 단백분해효소는 0.1 M sodium phosphate (pH 6.0)에서 최적 활성을
나타내었으며, SDS-PAGE에서 분자량은 60 kDa이었고 gel filtration에서 native 분자량은
62 kDa이었다. 정제된 단백분해효소는 시스테인 계열 억제제인 E-64, IAA. NEM에 의해서
활성이 억제되었으며, 메탈로, 세린, 아스파틱 계열 억제제에 의해서는 활성이 억제되지 않
았다. Hg2+ 이온에 의해 활성이 억제되었고 시스테인 계열 활성제인 DTT에
의해서는 2배 이상의 환성을 보여 정제된 단백분해효소가 시스테인 계열임을 알 수 있었다.
정제된 단백분해효소와 serum IgG, serum IgA secretory IgA를 반응시켰을 때 면역글로불
린이 분해되었고 헤모글로빈과 반응시켰을 때도 헤모글로빈을 분해하였다. 이상의 결과로
보아 질편모충에서 정제한 60 kDa acidic 시스테인 단백분해효소는 인체의 IgG, IgA 및 헤
모글로빈 등을 분해하여 숙주의 면역기작을 회피하며 영양대사에 이용할 것으로 생각된다.

The present study was undertaken to investigate the role of cysteine proteinase of
Trichomonas vaginalis in escaping from host defense mechanism. A cysteine proteinase
of T. vaginalis was purified by affinity chromatography and gel filtration. Optimum pH
for the purified proteinase activity was 6.0. The proteinase was inhibited by cysteine
and serine proteinase inhibitors such as E-64, NEM, IAA, leupeptin, TPCK and TLCK,
and also by Hg2+, but not affected by serine-, metallo-. and aspartic
proteinase inhibitors such as PMSF, EDTA and pepstatin A. However, it was activated
by the cysteine proteinase activator, DTT. The molecular weight of a purified proteinase
was 62 kDa on gel filtration and 60 kDa on SDS-PAGE. Interestingly, the purified
proteinase was able to degrade serum IgA, secretory IgA, and serum IgG in time- and
dose-dependent manners. In addition, the enzyme also degraded hemoglobin in a
dose-dependent manner These results suggest that the acidic cysteine proteinase of T.
vasinalis may play a dual role for parasite survival in conferring escape from host
humoral defense by degradation of immunoglobulins, and in supplying nutrients to
parasites by degradation of hemoglobin.

키워드

Trichomonns vaginalis; cysteine proteinase; degradation; immunoglobulins; hemoglobin;
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