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Metabolism of Pyrimidine Deoxyribonucleosides and Heat-resistivity of CdR-aminohydrolase in the Mouse Small Intestine

한국동물학회지 1974년 17권 3호 p.107 ~ 116
강만식, Rhee Juong-Gile, 조중명,
소속 상세정보
강만식 ( Kang Man-Sik ) - 서울대학교 자연과학대학 동물학과
 ( Rhee Juong-Gile ) - 서울대학교 자연과학대학 동물학과
조중명 ( Cho Joong-Myung ) - 서울대학교 자연과학대학 동물학과

Abstract

생쥐 小腸의 deoxycytidine-2-$^14 C$ (CdR-2-$^14 C$)와 deoxyuridine-2-$^14 C$ (UdR-2-$^14 C$)의 代謝를 관계酵素의 熱處理에 대한 영향과 관련해서 in vitro에서 고찰하였다. CdR-2-$^14 C$는 CdR-aminohydrolase의 作用에 의해서 먼저 nucleoside level에 급속히 deamination된 후, nucleosidase의 作用에 의해 uracil로 分解된다. 생쥐 小腸에서는 nucleosidase 가 CdR과 CR에는 親和力이 없기 때문에 이들 cytosine nucleoside의 N-pentose 結合을 分解하지 못하는 것으로 보인다. CdR-aminohydrolase는 $80^\\circ C$ 높은 不活性化溫度를 나타냈으며, 이에 반해서 nucleosidase는 $60^\\circ C$에서 不活性化가 되었다. 品種이 다른 생쥐의 여러 組織에 있는 CdR-aminohydrolase는 모두 $80^\\circ C$에서 不活性化됨이 관찰되었으나, 토끼 組織에서는 $80^\\circ C$에서도 不活性化가 일어나지 않는 점으로 미루어 不活性化溫度에는 "屬"特異性이 있는 것으로 짐작된다. 哺乳類의 分化된 組織에서 CdR-aminohydrolase 가 出現하는 生物學的 意味는 주로 分解過程과 有關한 것으로 생각된다. 것으로 생각된다.

The metabolism of CdR-2-$^14 C$ and UdR-2-$^14 C$ in mouse small intestine has been studied in connection with the effect of heat treatment on the enzymes concerned in vitro. CdR-2-$^14 C$ is deaminated reaidly by CdR-aminohydrolase at nucleoside level and then degraded into U by the action of nucleosidase which is quite resistant to cleave N-pentose bond of cytosine nucleosides, CdR and CR. High inactivation temperature of $80^\\circC$ was observed for CdR-aminohydrolase, while nucleosidase has an inactivation temperature of $60^\\circC$. CdR-aminohydrolases in various tissues of mouse were inactivated at $80^\\circC$, but not one in tissues of rabbit. It might be assumed that there are correlations between order specificity and inactivation temperature of the enzyme. A physiological significance of the appearance of CdR-aminohydrolase in differentiated tissues of mammals possibly be regarded as a main function in catabolic pathways.

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