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Glycol산 산화효소의 정제 및 성상

Purification and Porperties of Glycolic Acic Oxidase from Germinating Soy Bean Seed Embryos

한국생화학회지 1969년 2권 2호 p.83 ~ 104
이근배, 박성희, 채영복,
소속 상세정보
이근배 (  ) - 원자력연구소 생물학연구실
박성희 (  ) - 원자력연구소 생물학연구실
채영복 (  ) - 원자력연구소 생물학연구실

Abstract

발아하는 대두 자엽에서 glycolic acid oxidase (glycolate : O₂oxidoreductase, EC 1.1.3.1)를 여러 과정을 거쳐 약 680배 정제하였다. 정제된 효소의 최적 pH는 8.0이다. 이 효소의 cofactor는 flavin mononucleotide이다. glycolic acid에 대한 Michaelis constant는 1.4×10^(-4)M이다. KCN의 첨가는 이 효소의 활성을 약 4배 증가시켰으며 p-chloromercuribenzoate 및 iodoacetate는 저해작용을 나타냈다. Sephadex gel filtration에 의하여 측정한 분자량은 약 68,000이다.
A 680-fold purication of glycolate oxidase (glycolate : O₂oxidoreductase. EC 1.1.3.1) has been achieved from 20,000×g supernatant fraction of germinating Soy bean seed embryos by means of ammonium sulfate precipitation acid precipitation, Ssphadex G-100 gel filtration and DEAE-cellulose column chromatography.
The pH optimum for the reaction is 8.0 and apparent Michaelis constant was estimated as 1.0×10^(-4) M for glycolic acid.
Disc electrophoresis on acrylamide gel was carried out as various purification spteps of the enzyme, and the final preparation was found to consist of one protein component.
The molecular weight of the enzyme was estimated to be approximately 68,000 by Sephadex G-100 gel filtration.
FMN and FAD were found to be efficient cofactors, FMN being more favorable than FAD.
The enzyme was activated by KCN and inhibited by p-chloromercuribenzoate and iodoacetate.

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